Même à 100 °C, l'enzyme encapsulée est restée active. À cette température, elle a même agi environ deux fois plus vite qu'à température ambiante. L'enzyme protégée, utilisée comme biocatalyseur, a conservé son efficacité même après des utilisations répétées. Dans un dispositif expérimental visant à étudier sa réutilisation, ses performances sont restées pratiquement inchangées à 100 °C sur douze cycles de réaction.

« Au début des travaux, la question fondamentale était de savoir quelles méthodes permettaient d’empêcher le dépliage des enzymes, même à des températures élevées et dans des conditions de réaction difficiles », explique le Dr Jianing Yang, première autrice de l’étude. « Il s’est avéré que les enzymes présentaient les propriétés souhaitées grâce à leur intégration sur mesure dans des composés en cage. »

Dans la série research_tv, le professeur Harald Gröger et le Dr Jianing Yang expliquent comment leur nouvelle approche réactionnelle permet de surmonter les limites thermiques des procédés biocatalytiques.

Importance pour l'industrie chimique

L'avantage d'une grande stabilité thermique va au-delà de l'enzyme elle-même. Certaines matières premières chimiques sont solides à température ambiante et ne fondent qu'à des températures de 100 °C ou plus. Jusqu'à présent, pour les réactions enzymatiques, ces substances devaient souvent être mélangées au préalable à un solvant, ce qui rendait le processus plus complexe.

Grâce à ce nouveau procédé, les chercheurs peuvent en revanche utiliser ces substances directement à l'état fondu. Lors de leurs expériences, ils ont notamment réussi à obtenir une réaction à 110 °C. D'autres essais ont montré que cette méthode fonctionne également à des températures allant jusqu'à 120 °C. Les réactions se sont déroulées sans recourir à des solvants organiques.

Cela présente un intérêt pour l'industrie chimique : l'un des domaines d'application possibles est la fabrication d'esters. Ceux-ci sont notamment utilisés dans les produits cosmétiques, les parfums et les plastiques, où bon nombre des matières premières ont des points de fusion supérieurs à 100 °C.

Utiliser des enzymes là où cela n'était pas possible jusqu'à présent

« Notre objectif était de rendre les procédés biocatalytiques utilisables de manière efficace même là où cela était jusqu’à présent considéré comme impossible », explique Gröger, qui dirige le groupe de travail sur la chimie organique industrielle et la biotechnologie à l’université de Bielefeld et est coauteur de l’étude. « Nous souhaitons orienter systématiquement la recherche vers les applications et favoriser le transfert vers les processus industriels. »

Hütten, professeur émérite de physique à Bielefeld et également coauteur de l'étude, a notamment étudié avec son équipe la structure du matériau et la manière dont l'enzyme y est emprisonnée. « Nous avons examiné la structure du matériau à l’aide d’un microscope électronique à transmission haute résolution, ce qui nous a permis d’obtenir des informations sur l’intérieur de la structure polymère poreuse », explique le chercheur. « Cela a représenté un défi particulier, car le matériau ne présente pas une structure régulière comme celle d’un cristal. » Ces analyses étaient essentielles pour comprendre comment la structure poreuse est constituée et comment l’enzyme y est emprisonnée.

Perspectives

Cette collaboration montre également comment une question scientifique fondamentale peut déboucher sur une application industrielle potentielle. Les chercheurs ont entre-temps mené des discussions avec des entreprises issues de différents secteurs d'activité. L'objectif est de perfectionner ce procédé et de l'étendre à d'autres enzymes et processus industriels. Pour cela, des études supplémentaires sont encore nécessaires, notamment sur la stabilité à long terme des biocatalyseurs et sur le transposage du procédé à l'échelle industrielle.

Ces travaux de recherche ont déjà été récompensés début 2026 par le « Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025 ». Doté de 40 000 euros, ce prix est décerné par la Société universitaire de Bielefeld et l'Université de Bielefeld et récompense les inventions scientifiques présentant un fort potentiel d'innovation et d'application.

Publication originale: Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger : Synthèse efficace catalysée par une lipase à ≥100 °C grâce à l'encapsulation d'un biocatalyseur dans un polymère organique poreux, Angewandte Chemie Novit, publié le 21 juillet 2026 ; DOI : 10.1002/anov.70023,